{"id":322,"date":"2012-09-18T17:01:18","date_gmt":"2012-09-18T15:01:18","guid":{"rendered":"http:\/\/www.youlab.fr\/blog\/?page_id=322"},"modified":"2018-01-20T20:06:04","modified_gmt":"2018-01-20T18:06:04","slug":"le-lait-et-sa-coagulation","status":"publish","type":"page","link":"https:\/\/www.youlab.fr\/blog\/ressources-scientifiques-bibliographie\/le-lait-et-sa-coagulation\/","title":{"rendered":"Le lait et sa coagulation"},"content":{"rendered":"<p style=\"text-align: justify;\"><span style=\"color: #000080;\"><strong>Auteur: Florian Ronez, th\u00e8se de doctorat, 2012.<\/strong><\/span><\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">Les proc\u00e9d\u00e9s industriels agro-alimentaires int\u00e8grent bien souvent des contraintes d\u2019ordre physique g\u00e9n\u00e9rant un impact qui peut alt\u00e9rer la structure et donc la fonction de certains ingr\u00e9dients (Wang, 1999). Parmi ces ingr\u00e9dients, les prot\u00e9ines interviennent quasiment syst\u00e9matiquement dans l\u2019\u00e9laboration de produits alimentaires. Il appara\u00eet alors n\u00e9cessaire pour un industriel d\u2019\u00eatre capable de stabiliser la structure de prot\u00e9ines d\u2019int\u00e9r\u00eat dans le produit final, afin de lui garantir ses qualit\u00e9s et de maitriser les processus se produisant \u00e0 l\u2019interface eau\/lipides lieu de l\u2019interaction entre les prot\u00e9ines et les lipides. C\u2019est notamment le cas lors de la fabrication de produits laitiers. Les modifications de la temp\u00e9rature, du pH ou de la force ionique, permettent le processus de g\u00e9lification mais contr\u00f4lent aussi la cin\u00e9tique de formation du r\u00e9seau et par cons\u00e9quent la structuration du gel de cas\u00e9ine. Les traitements physiques excessifs sont connus pour alt\u00e9rer la qualit\u00e9 du gel laitier (texture, viscosit\u00e9, stabilit\u00e9 dans le temps) en g\u00e9n\u00e9rant des ph\u00e9nom\u00e8nes de d\u00e9naturation qui perturbent la formation du r\u00e9seau de macromol\u00e9cules (Ikeda &amp; Nishinari, 2001).<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">La prot\u00e9ine Lo18, de par ses activit\u00e9s de chaperon mol\u00e9culaire et de lipochaperon, pourrait \u00eatre mise en \u0153uvre afin d\u2019influencer la mise en place des matrices fromag\u00e8res en modulant les ph\u00e9nom\u00e8nes d\u2019interaction entre les prot\u00e9ines et les lipides.<\/p>\n<h3 style=\"text-align: justify;\">1.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 \u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 G\u00e9n\u00e9ralit\u00e9s sur le lait<\/h3>\n<p style=\"text-align: justify;\">La composition du lait est caract\u00e9ris\u00e9e par une grande complexit\u00e9 dans la nature et la forme de ses composants. Quatre composants sont dominants (Jenness, 1988) du point de vue quantitatif dans le lait de vache\u00a0:<\/p>\n<ul style=\"text-align: justify;\">\n<li>l\u2019eau (90%)<\/li>\n<li>les mati\u00e8res grasses (3%)<\/li>\n<li>les prot\u00e9ines solubles et insolubles (3%)<\/li>\n<li>le lactose (4%)<\/li>\n<\/ul>\n<p style=\"text-align: justify;\">La consommation de lait apr\u00e8s la petite enfance n\u2019est pas n\u00e9cessaire \u00e0 la survie, et la capacit\u00e9 de dig\u00e9rer le lactose constitue en fait une adaptation g\u00e9n\u00e9tique des populations consommant du lait. Cette adaptation est bien pr\u00e9sente chez les occidentaux alors quelles est plus rare chez les populations orientales qui peuvent \u00eatre intol\u00e9rantes au lactose. Au contraire le fromage ne conduit \u00e0 aucune intol\u00e9rance au lactose, car ce dernier y est presque absent. Le fromage constitue un mode de conservation et de consommation important du lait.<\/p>\n<h3 style=\"text-align: justify;\">2.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 Les prot\u00e9ines du lait<\/h3>\n<p style=\"text-align: justify;\">Le lait de vache est le plus consomm\u00e9. Les prot\u00e9ines sont pr\u00e9sentes \u00e0 une concentration d\u2019environ 33 g\/L et sont r\u00e9parties en deux grandes classes, les prot\u00e9ines insolubles et les prot\u00e9ines solubles.<\/p>\n<h4 style=\"text-align: justify;\">a.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 Les prot\u00e9ines insolubles<\/h4>\n<h5 style=\"text-align: justify;\">\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 i.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 Caract\u00e9ristiques g\u00e9n\u00e9rales des prot\u00e9ines insolubles<\/h5>\n<p style=\"text-align: justify;\">Il s\u2019agit des cas\u00e9ines qui repr\u00e9sentent environ 77 % des prot\u00e9ines totales du lait de vache. Les cas\u00e9ines sont les \u00e9l\u00e9ments nobles du lait. Chez les mammif\u00e8res, elles permettent la transmission des nutriments, et particuli\u00e8rement de min\u00e9raux de la m\u00e8re \u00e0 sa prog\u00e9niture. Les cas\u00e9ines sont des prot\u00e9ines phosphoryl\u00e9es et naturellement riches en min\u00e9raux. De plus elles sont principalement associ\u00e9es au phosphate de calcium qui est indispensable pour le d\u00e9veloppement des os. Les concentrations en calcium dans le lait sont si importantes que sans la pr\u00e9sence des cas\u00e9ines celui-ci pr\u00e9cipiterait (McMahon &amp; Brown, 1984).<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">Les cas\u00e9ines constituent \u00e9galement les \u00e9l\u00e9ments nobles dans la transformation fromag\u00e8re car elles repr\u00e9sentent le composant fixant le rendement fromager. Les cas\u00e9ines pr\u00e9sentent \u00e9galement des propri\u00e9t\u00e9s technologiques int\u00e9ressantes\u00a0: propri\u00e9t\u00e9s \u00e9mulsifiantes, moussantes, visqueuses, d&rsquo;hydratation et de g\u00e9lification (Jenness, 1988).<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">Les cas\u00e9ines sont des prot\u00e9ines particuli\u00e8res car contrairement \u00e0 la majorit\u00e9 des prot\u00e9ines cellulaires elles n\u2019adoptent pas de structure tridimensionnelle globulaire bien d\u00e9finie apr\u00e8s leur production (Arai &amp; Kuwajima, 2000).<\/p>\n<h5 style=\"text-align: justify;\">\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 ii.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 Organisation micellaire<\/h5>\n<p style=\"text-align: justify;\">Dans le lait les cas\u00e9ines forment des agr\u00e9gats h\u00e9t\u00e9rog\u00e8nes solubles compos\u00e9s de polym\u00e8res des diff\u00e9rentes fractions cas\u00e9iniques associ\u00e9s. On retrouve les cas\u00e9ines sensibles au calcium telles les cas\u00e9ines \u03b1<sub>S1<\/sub>, \u03b1<sub>S2<\/sub> et \u03b2 qui sont phosphoryl\u00e9es, principalement par des est\u00e9rifications au niveau des s\u00e9rines et qui pr\u00e9cipitent facilement en pr\u00e9sence de calcium. On trouve \u00e9galement les cas\u00e9ines \u03ba qui sont insensibles au calcium, et poss\u00e8dent des r\u00e9gions hydrophiles. En particulier le cas\u00e9inomacropeptide, permet de stabiliser toutes les cas\u00e9ines en solution sous formes de complexes stables appel\u00e9s micelles (Walstra &amp; Jenness, 1984).<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">Ces micelles sont donc des assemblages h\u00e9t\u00e9rog\u00e8nes de cas\u00e9ines. Leur formation a lieu gr\u00e2ce aux interactions hydrophobes entre les cas\u00e9ines \u03b1<sub>S1<\/sub>, \u03b1<sub>S2<\/sub>, \u03b2 et \u03ba et en fonction de leur taille. Il faut bien noter qu\u2019il s\u2019agit d\u2019une agr\u00e9gation de prot\u00e9ines conduisant \u00e0 des assemblages tous diff\u00e9rents les uns des autres et non \u00e0 une oligom\u00e9risation ordonn\u00e9e de sous unit\u00e9s. Il y a dans un premier temps formation de sous micelles contenant une vingtaine de cas\u00e9ines. Ces sous-micelles vont ensuite subir un niveau d\u2019agr\u00e9gation sup\u00e9rieur ou elles vont s\u2019associer entre elles. Les sous micelles contenant peu ou pas de cas\u00e9ine \u03ba sont les plus hydrophobes, elles s\u2019agr\u00e8gent facilement et rapidement entre elles et se retrouvent au centre de la micelle. Les sous micelles plus riches en cas\u00e9ine \u03ba sont plus hydrophiles et se positionnent sur le pourtour de la micelle en contact avec le lactos\u00e9rum (Holt, 1998) La micelle reste alors associ\u00e9e gr\u00e2ce aux forces \u00e9lectrostatiques du milieu s\u2019appliquant sur les cas\u00e9ines \u03ba qui constitue l\u2019enveloppe ext\u00e9rieure, qui limite la taille et emp\u00eache pr\u00e9cipitation des micelles (Waugh &amp; von Hippel, 1956; Horne, 2006).<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">Au sein de ce syst\u00e8me micellaire complexe il semblerait que le phosphate de calcium joue un r\u00f4le de liant entre les cas\u00e9ines sensibles au calcium au sein des sous micelles et micelles.<\/p>\n<div id=\"attachment_820\" style=\"width: 757px\" class=\"wp-caption aligncenter\"><a href=\"http:\/\/www.youlab.fr\/blog\/wp-content\/uploads\/2012\/09\/micelles.jpg\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" aria-describedby=\"caption-attachment-820\" class=\"size-full wp-image-820\" src=\"http:\/\/www.youlab.fr\/blog\/wp-content\/uploads\/2012\/09\/micelles.jpg\" alt=\"Organisation des micelles de caseine\" width=\"747\" height=\"531\" srcset=\"https:\/\/www.youlab.fr\/blog\/wp-content\/uploads\/2012\/09\/micelles.jpg 747w, https:\/\/www.youlab.fr\/blog\/wp-content\/uploads\/2012\/09\/micelles-300x213.jpg 300w, https:\/\/www.youlab.fr\/blog\/wp-content\/uploads\/2012\/09\/micelles-700x498.jpg 700w\" sizes=\"auto, (max-width: 747px) 100vw, 747px\" \/><\/a><p id=\"caption-attachment-820\" class=\"wp-caption-text\">Repr\u00e9sentation sch\u00e9matique du processus de formation d&rsquo;une micelle h\u00e9t\u00e9rog\u00e8ne de cas\u00e9ine (d\u2019apr\u00e8s de mod\u00e8le de Schmidt &amp; Walstra).<\/p><\/div>\n<p style=\"text-align: justify;\">En effet d\u00e8s lors que l\u2019on s\u00e9questre le calcium avec de l\u2019EDTA (Griffin <em>et al.<\/em>, 1988) ou qu\u2019on l\u2019\u00e9limine par dialyse contre un autre tampon ionique (Holt <em>et al.<\/em>, 1986), les micelles perdent leur int\u00e9grit\u00e9. C\u2019est la micelle qui permet la stabilisation et le stockage du phosphate de calcium sous la forme de micro cristaux associ\u00e9s \u00e0 la cas\u00e9ine \u03b1<sub>S1<\/sub>. La forme des micelles est subsph\u00e9rique\u00a0: leur diam\u00e8tre moyen varie entre 30 et 300 <em>\u03bc<\/em>m et donne sa couleur blanche au lait (Okigbo <em>et al.<\/em>, 1985).<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">Le r\u00e9sultat des interactions et r\u00e9pulsions hydrophobes et ioniques au sein des cas\u00e9ines font qu\u2019elles sont relativement stables en conditions natives dans le lait. Mais les micelles peuvent \u00eatre d\u00e9stabilis\u00e9es par voie acide ou enzymatique entra\u00eenant ainsi la coagulation du lait.<\/p>\n<h5 style=\"text-align: justify;\">\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 i.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 Activit\u00e9 \u00ab\u00a0chaperon like\u00a0\u00bb des cas\u00e9ines<\/h5>\n<p style=\"text-align: justify;\">De plus comme les sHsp, (Reddy <em>et al.<\/em>, 2006) les cas\u00e9ines sont de nature hydrophobes, et ne poss\u00e8dent pas de ponts disulfures ce qui leur conf\u00e8re une grande flexibilit\u00e9 (Zhang <em>et al.<\/em>, 2005b). Plus \u00e9tonnant il semblerait que tout comme les sHsp les cas\u00e9ines poss\u00e8dent une activit\u00e9 stabilisante sur d\u2019autres prot\u00e9ines comparable \u00e0 l\u2019activit\u00e9 de chaperon mol\u00e9culaire.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">Des auteurs (Bhattacharyya &amp; Das, 1999) ont en effet montr\u00e9 que l\u2019\u03b1<sub>S<\/sub>-cas\u00e9ine peut prot\u00e9ger l\u2019alcool d\u00e9shydrog\u00e9nase, l\u2019anhydrase carbonique, et la citrate synthase, contre l\u2019agr\u00e9gation thermique jusqu\u2019\u00e0 60\u00b0C. Mais aussi prot\u00e9ger l\u2019insuline contre l\u2019agr\u00e9gation chimique par le DTT <em>in vitro<\/em>. Les m\u00eames auteurs ont enfin montr\u00e9 que l\u2019\u03b1<sub>S<\/sub>-cas\u00e9ine permet de prot\u00e9ger les prot\u00e9ines du lactos\u00e9rum contre l\u2019agr\u00e9gation thermique, sugg\u00e9rant ainsi une action des \u03b1<sub>S<\/sub>-cas\u00e9ines sur la stabilisation des prot\u00e9ines s\u00e9riques dans le lait.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">D\u2019autres travaux (Zhang <em>et al.<\/em>, 2005b) ont d\u00e9montr\u00e9 que les \u03b2-cas\u00e9ines ont une activit\u00e9 de chaperon mol\u00e9culaire encore plus importante que les \u03b1<sub>S<\/sub>-cas\u00e9ines contre l\u2019agr\u00e9gation de l\u2019insuline, du lysozyme, de la catalase et de l\u2019alcool d\u00e9shydrog\u00e9nase. Ces cas\u00e9ines coagr\u00e9geraient avec leurs substrats formant ainsi de larges complexes tr\u00e8s stables ayant la particularit\u00e9 de rester solubles.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">Ces r\u00e9sultats sont surprenants car contrairement aux sHsp qui poss\u00e8dent une structure bien d\u00e9finie, les cas\u00e9ines du lait ne poss\u00e8dent aucun repliement ordonn\u00e9 et existent seulement sous la forme de micelles dans la nature. Leur activit\u00e9 de chaperon mol\u00e9culaire ne peut donc \u00eatre due \u00e0 une propri\u00e9t\u00e9 conformationnelle. Les auteurs proposent cependant que tout comme pour les sHsp, des interactions hydrophobes avec les substrats en cours d\u2019agr\u00e9gation sont \u00e0 l\u2019origine de l\u2019activit\u00e9 chaperon des cas\u00e9ines (Bhattacharyya &amp; Das, 1999). En ce qui concerne les \u03b2-cas\u00e9ines, les interactions hydrophobes auraient lieu au niveau de la r\u00e9gion N-terminale (Yousefi <em>et al.<\/em>, 2009). Ce mode d\u2019action similaire entre sHsp et cas\u00e9ines est confirm\u00e9 par une autre \u00e9tude (Morgan <em>et al.<\/em>, 2005) montrant que l\u2019interaction des cas\u00e9ines avec les prot\u00e9ines d\u00e9natur\u00e9es a lieu avant l\u2019assemblages en larges complexes cas\u00e9ines\/substrats.<\/p>\n<h4 style=\"text-align: justify;\">b.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 Les prot\u00e9ines solubles du lait<\/h4>\n<p style=\"text-align: justify;\">Ce sont les prot\u00e9ines du lactos\u00e9rum, qui ne pr\u00e9cipitent pas par acidification du lait. Elles repr\u00e9sentent environ 23% des prot\u00e9ines totales du lait et les principales sont les albumines et les globulines (Jenness, 1988; Recio <em>et al.<\/em>, 1995). Ces prot\u00e9ines solubles ne coagulent pas par voie enzymatique, mais sont d\u00e9stabilis\u00e9es et pr\u00e9cipitent sous l\u2019action de la chaleur. En effet, un traitement thermique permet de les faire pr\u00e9cipiter est ainsi de les r\u00e9cup\u00e9rer (Mulvihill &amp; Donovan, 1987). En technologie fromag\u00e8re le lactos\u00e9rum et donc les prot\u00e9ines solubles sont en grande partie \u00e9limin\u00e9es lors de l\u2019\u00e9gouttage, en fonction des technologies mises en \u0153uvre. Elles se caract\u00e9risent aussi par une forte affinit\u00e9 pour l\u2019eau qui leur conf\u00e8re des propri\u00e9t\u00e9s fonctionnelles originales telles qu\u2019un pouvoir hydratant et foisonnant (Jenness, 1988).<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">La prot\u00e9ine la plus abondante dans le lactos\u00e9rum est la \u03b2-lactoglobuline qui repr\u00e9sente environ 60% des prot\u00e9ines du lactos\u00e9rum, mais seulement 10% des prot\u00e9ines totales du lait de vache, soit environ 8 fois moins que les cas\u00e9ines (Recio <em>et al.<\/em>, 1995). Son r\u00f4le reste cependant m\u00e9connu mais on suspecte une utilit\u00e9 dans la r\u00e9gulation de l\u2019activit\u00e9 des glandes mammaires, et surtout dans la stimulation des lipases p\u00e9ri gastriques chez les jeunes mammif\u00e8res afin de faciliter la digestion des lipides du lait (Perez <em>et al.<\/em>, 1992).<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">La seconde prot\u00e9ine la plus abondante dans le lactos\u00e9rum est l\u2019\u03b1-lactalbumine qui compte pour 13% des prot\u00e9ines du lactos\u00e9rum mais seulement 2% de prot\u00e9ines totales du lait de vache. Son r\u00f4le est primordial et bien connu. Elle est impliqu\u00e9e dans la\u00a0 synth\u00e8se du lactose, et plus pr\u00e9cis\u00e9ment elle agit sur l\u2019activit\u00e9 de la galactosyl transf\u00e9rase et permet d\u2019acc\u00e9l\u00e9rer les transferts de galactose sur les glucoses g\u00e9n\u00e9rant ainsi le lactose (Brodbeck <em>et al.<\/em>, 1967).<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">En plus de ces prot\u00e9ines on peut isoler l\u2019albumine de s\u00e9rum bovin (BSA) du lactos\u00e9rum. Cette BSA est la m\u00eame que celle du s\u00e9rum sanguin, elle n\u2019est pas synth\u00e9tis\u00e9e dans les glandes mammaires mais semble plut\u00f4t y diffuser depuis le flux sanguin (Recio <em>et al.<\/em>, 1995). Enfin on retrouve \u00e9galement des immunoglobulines en faibles quantit\u00e9s. Elles ne sont pas produites dans les glandes mammaires mais y sont amen\u00e9es activement par des transporteurs membranaires sp\u00e9cifiques. Ces immunoglobulines sont importantes et servent en effet \u00e0 compl\u00e9ter le syst\u00e8me immunitaire des jeunes mammif\u00e8res en attendant qu\u2019ils soient capables de synth\u00e9tiser ses propres anticorps (L\u00f6nnerdal, 1985).<\/p>\n<h3 style=\"text-align: justify;\">3.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 Les gels laitiers et le ph\u00e9nom\u00e8ne de coagulation<\/h3>\n<h4 style=\"text-align: justify;\">a.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 Les diff\u00e9rents types de caill\u00e9s<\/h4>\n<p style=\"text-align: justify;\">La coagulation du lait correspond \u00e0 une d\u00e9stabilisation de l\u2019\u00e9tat micellaire originel des cas\u00e9ines du lait. Cette d\u00e9stabilisation peut \u00eatre r\u00e9alis\u00e9e de deux mani\u00e8res\u00a0:<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">&#8211; soit par voie fermentaire \u00e0 l\u2019aide de bact\u00e9ries lactiques contenues dans la flore indig\u00e8ne du lait et\/ou apport\u00e9es sous forme de ferments,<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">&#8211; soit par voie enzymatique \u00e0 l\u2019aide d\u2019enzymes coagulantes, en particulier la pr\u00e9sure. Les m\u00e9canismes d\u2019action impliqu\u00e9s lors de la coagulation par voie fermentaire ou enzymatique sont tr\u00e8s diff\u00e9rents au niveau de la micelle de cas\u00e9ine. Bien qu\u2019ils conduisent tous deux \u00e0 la formation d\u2019un caill\u00e9, les propri\u00e9t\u00e9s rh\u00e9ologiques de ce dernier restent caract\u00e9ristiques du mode de coagulation.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">Dans les techniques fromag\u00e8res classiques, les deux modes de coagulation ne sont pas utilis\u00e9s s\u00e9par\u00e9ment, la coagulation est en fait mixte. Seule varie l\u2019importance relative de la coagulation acide et de la coagulation enzymatique. Les fromages de type p\u00e2tes fra\u00eeches (fromages blancs, faisselles) et p\u00e2tes molles \u00e0 caract\u00e8re lactique (Epoisses, Maroilles, Camembert traditionnel) ont une coagulation \u00e0 caract\u00e8re mixte mais \u00e0 large dominante acide, alors que d\u2019autres fromages \u00e0 p\u00e2te molle comme le Pont l\u2019Ev\u00eaque subissent au contraire une coagulation \u00e0 dominante enzymatique.<\/p>\n<h4 style=\"text-align: justify;\">b.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 La coagulation acide<\/h4>\n<p style=\"text-align: justify;\">Le m\u00e9canisme de la coagulation par voie fermentaire aussi dite coagulation acide est de nature \u00e9lectrochimique et induit par les ferments lactiques. Les genres <em>Lactobacillus<\/em>, <em>Lactococcus<\/em>, <em>Leuconostoc<\/em>, et <em>Streptococcus <\/em>sont les plus utilis\u00e9s tout en variant en fonction des fromages et des technologies. Le Camembert pr\u00e9sente par exemple une majorit\u00e9 de <em>Lactococcus<\/em>, et seuls les laits ferment\u00e9s par <em>Streptococcus thermophilus<\/em> et <em>Lactobacillus bulgaricus<\/em> peuvent pr\u00e9tendre \u00e0 l\u2019appellation yaourt.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">La fonction principale de ces bact\u00e9ries est de d\u00e9grader le lactose pour produire de l\u2019acide lactique. Ce dernier est lib\u00e9r\u00e9 lors de la croissance des microorganismes et neutralise progressivement les charges \u00e9lectron\u00e9gatives des cas\u00e9ines \u03ba. La r\u00e9pulsion \u00e9lectrostatique entre les micelles de cas\u00e9ine diminue au fur et \u00e0 mesure de l\u2019enrichissement du milieu en ions H<sup>+<\/sup>, puis dispara\u00eet provoquant ainsi un rapprochement et une agr\u00e9gation des micelles de cas\u00e9ine (Walstra, 1990).<\/p>\n<h4 style=\"text-align: justify;\">c.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 La coagulation enzymatique<\/h4>\n<p style=\"text-align: justify;\">La coagulation enzymatique du lait est souvent le processus majoritaire de coagulation des fromages \u00e0 p\u00e2te press\u00e9e cuite comme le Comt\u00e9 ou le Beaufort. En effet pour ces fromages on ajoute plus d\u2019extraits coagulants que pour les fromages \u00e0 p\u00e2tes molles.<\/p>\n<h5 style=\"text-align: justify;\">\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 i.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 L\u2019extrait coagulant<\/h5>\n<p style=\"text-align: justify;\">La d\u00e9nomination \u00ab\u00a0pr\u00e9sure\u00a0\u00bb est donn\u00e9e \u00e0 l\u2019extrait coagulant provenant de caillettes de jeunes ruminants abattus avant sevrage. De nos jours on l\u2019utilise toujours en technologie fromag\u00e8re, principalement sous forme liquide ou en poudre.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">La pr\u00e9sure est constitu\u00e9e en majorit\u00e9 de chymosine, de pepsine et de trypsine en moindre quantit\u00e9 (Berridge, 1952) s\u00e9cr\u00e9t\u00e9es dans le quatri\u00e8me estomac des ruminants non sevr\u00e9s. Ces enzymes font partie de la famille des prot\u00e9inases aspartiques car elles poss\u00e8dent deux r\u00e9sidus Asp caract\u00e9ristiques dans leur site actif. Chez l\u2019animal ces prot\u00e9inases sont s\u00e9cr\u00e9t\u00e9es sous la forme de pr\u00e9curseurs, la prochymosine et le pepsinog\u00e8ne, dans le mucus stomacal avec pour but de dig\u00e9rer le lait maternel (Andren, 1992). Les pr\u00e9curseurs sont appel\u00e9es zymog\u00e8nes et poss\u00e8dent une r\u00e9gion N-terminale qui va se loger dans leur site actif, les zymog\u00e8nes sont ainsi auto-inactiv\u00e9s. Apr\u00e8s leur s\u00e9cr\u00e9tion, les pr\u00e9curseurs sont activ\u00e9s suite \u00e0 la perte d\u2019une partie de leur r\u00e9gion N terminale. Cette r\u00e9action d\u2019activation est effectu\u00e9e par les conditions acides rencontr\u00e9es dans l\u2019estomac suite \u00e0 diff\u00e9rents changements conformationnels ainsi que des clivages inter et intra mol\u00e9culaires (Richter <em>et al.<\/em>, 1998).<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">La chymosine poss\u00e8de une double activit\u00e9\u00a0: une activit\u00e9 sp\u00e9cifique \u00e9lev\u00e9e sur le site 105-106 du CMP qui hydrolyse une liaison Phe-Met et qui permet la coagulation du lait et une activit\u00e9 mineure de prot\u00e9olyse g\u00e9n\u00e9rale sur les diff\u00e9rentes fractions cas\u00e9iniques. La pepsine, quant \u00e0 elle, est impliqu\u00e9e dans l\u2019hydrolyse d\u2019acides amin\u00e9s aromatiques comme Phe, Trp et Tyr, et participe \u00e9galement \u00e0 la prot\u00e9olyse n\u00e9cessaire durant la maturation des fromages (Ekaterini, 2011).<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">La pr\u00e9sure joue un r\u00f4le important sur les caract\u00e9ristiques sensorielles des fromages produits. En effet, mis \u00e0 part la chymosine et la trypsine, la pr\u00e9sence de lipases provoque le relargage d\u2019acides gras libres durant la maturation des fromages (Larr\u00e1yoz <em>et al.<\/em>, 1999). De nombreux fromages tiennent donc leurs caract\u00e9ristiques uniques du type de pr\u00e9sure bien sp\u00e9cifique utilis\u00e9e lors de leur fabrication. Il existe \u00e9galement des lipases commerciales qui peuvent \u00eatre ajout\u00e9es afin de mieux contr\u00f4ler les caract\u00e9ristiques finales des fromages.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">L\u2019activit\u00e9 prot\u00e9olytique de la pr\u00e9sure est fortement influenc\u00e9e par les facteurs de milieu. L\u2019activit\u00e9 coagulante sur le lait est r\u00e9alis\u00e9e \u00e0 un pH voisin de 5,5 et la temp\u00e9rature optimale se situe \u00e0 40 \u00e0 42\u00b0 C. En fromagerie classique, les temp\u00e9ratures du lait au moment de l\u2019empr\u00e9surage se situent dans la fourchette 20 \u00e0 40\u00b0 C, et le plus souvent entre 30 et 35\u00b0 C (Berridge, 1952), la pr\u00e9sure a donc presque une activit\u00e9 optimale.<\/p>\n<h5 style=\"text-align: justify;\">\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 ii.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 Le m\u00e9canisme de coagulation<\/h5>\n<p style=\"text-align: justify;\">Le m\u00e9canisme de la coagulation enzymatique est d\u00e9crit en trois phases (Guthy &amp; Novak, 1977; Green &amp; Morant, 1981).<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">La phase primaire est la phase enzymatique. Le m\u00e9canisme d\u2019action des enzymes coagulantes lors de la coagulation du lait est \u00e9galement bien connu (Walstra, 1990). Le cas\u00e9inomacropeptide, qui constitue un fragment hydrophile et charg\u00e9 de la cas\u00e9ine \u03ba, est hydrolys\u00e9 par l\u2019action enzymatique de la pr\u00e9sure et est \u00e9limin\u00e9 dans le lactos\u00e9rum. Le fragment de cas\u00e9ine restant est appel\u00e9 <em>para<\/em> cas\u00e9ine \u03ba et poss\u00e8de des propri\u00e9t\u00e9s hydrophobes. Dans les premi\u00e8res minutes suivant l&rsquo;apport de l&rsquo;enzyme coagulante dans le lait, une diminution de la viscosit\u00e9 du lait appara\u00eet; elle s&rsquo;explique par la diminution de la dimension moyenne des micelles suite \u00e0 leur hydrolyse.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">La phase secondaire est le d\u00e9but du rapprochement des micelles. Cette phase d\u00e9marre lorsque environ 85 \u00e0 90% des cas\u00e9ines \u03ba sont hydrolys\u00e9es. La <em>para<\/em> cas\u00e9ine \u03ba va alors s\u2019agr\u00e9ger aux cas\u00e9ines hydrophobes \u03b1<sub>S1<\/sub> et \u03b1<sub>S2<\/sub>. Les cas\u00e9ines \u03ba formant le manteau hydrophile d\u00e9limitant les micelles voient alors leur hydrophobicit\u00e9 augmenter. Les micelles de cas\u00e9ine perdent alors leur affinit\u00e9 pour la phase aqueuse et vont se rapprocher et s\u2019agr\u00e9ger entre elles sous l\u2019effet des interactions hydrophobes, faisant ainsi cailler le lait.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">Cette phase correspond \u00e0 la floculation proprement dite. C\u2019est un ph\u00e9nom\u00e8ne dynamique qui se traduit par une modification importante des propri\u00e9t\u00e9s physiques du lait. Lorsque l&rsquo;agr\u00e9gation des micelles prend le pas sur la r\u00e9action d&rsquo;hydrolyse, la taille des agr\u00e9gats augmente rapidement et la viscosit\u00e9 s&rsquo;accro\u00eet. Cela conduit \u00e0 la formation de collo\u00efdes de tailles importantes qui se rejoignent pour former une structure continue appel\u00e9e le gel laitier.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">La phase tertiaire est ce que l\u2019on appelle la phase de r\u00e9ticulation du gel. Celui-ci devient de plus en plus organis\u00e9 et structur\u00e9. Au niveau microscopique, on observe un accroissement des liaisons entre les micelles modifi\u00e9es, principalement des interactions hydrophobes et \u00e9lectrostatiques, ainsi que la formation des ponts phosphocalciques. Elle correspond au niveau macroscopique au durcissement du gel.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">La coagulation enzymatique est un ph\u00e9nom\u00e8ne complexe permis par des forces d\u2019interactions \u00e9gales \u00e0 la somme des r\u00e9pulsions \u00e9lectrostatiques et des interactions hydrophobes (Horne, 1998).<\/p>\n<div id=\"attachment_821\" style=\"width: 831px\" class=\"wp-caption aligncenter\"><a href=\"http:\/\/www.youlab.fr\/blog\/wp-content\/uploads\/2012\/09\/Agr\u00e9gation-caseines.jpg\"><img loading=\"lazy\" decoding=\"async\" aria-describedby=\"caption-attachment-821\" class=\"size-full wp-image-821\" src=\"http:\/\/www.youlab.fr\/blog\/wp-content\/uploads\/2012\/09\/Agr\u00e9gation-caseines.jpg\" alt=\"Agr\u00e9gation des cas\u00e9ines du lait\" width=\"821\" height=\"999\" srcset=\"https:\/\/www.youlab.fr\/blog\/wp-content\/uploads\/2012\/09\/Agr\u00e9gation-caseines.jpg 821w, https:\/\/www.youlab.fr\/blog\/wp-content\/uploads\/2012\/09\/Agr\u00e9gation-caseines-247x300.jpg 247w, https:\/\/www.youlab.fr\/blog\/wp-content\/uploads\/2012\/09\/Agr\u00e9gation-caseines-300x365.jpg 300w, https:\/\/www.youlab.fr\/blog\/wp-content\/uploads\/2012\/09\/Agr\u00e9gation-caseines-700x852.jpg 700w\" sizes=\"auto, (max-width: 821px) 100vw, 821px\" \/><\/a><p id=\"caption-attachment-821\" class=\"wp-caption-text\">Formation d\u2019un caill\u00e9 pr\u00e9sure par action de la pr\u00e9sure sur les cas\u00e9ines du lait (d\u2019apr\u00e8s de mod\u00e8le de Schmidt &amp; Walstra).<\/p><\/div>\n<p style=\"text-align: justify;\">Apr\u00e8s la prise en gel intervient la phase d&rsquo;\u00e9gouttage qui correspond \u00e0 l\u2019expulsion d\u2019une partie du lactos\u00e9rum du gel.<\/p>\n<h3 style=\"text-align: justify;\">4.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 M\u00e9canisme de syn\u00e9r\u00e8se<\/h3>\n<p style=\"text-align: justify;\">La prise en gel est donc suivie d\u2019une phase d&rsquo;\u00e9gouttage du caill\u00e9. Elle est appel\u00e9e syn\u00e9r\u00e8se et correspond \u00e0 l\u2019expulsion active d\u2019une partie du lactos\u00e9rum par contraction du gel. La phase active est associ\u00e9e \u00e0 un processus passif r\u00e9sultant de la perm\u00e9abilit\u00e9 du coagulum, durant lequel une autre partie du lactos\u00e9rum s\u2019en \u00e9chappe (Walstra). L\u2019aptitude d\u2019un gel laitier \u00e0 la syn\u00e9r\u00e8se r\u00e9sulte principalement de la richesse en cas\u00e9ine du lait (Pearse &amp; Mackinlay, 1989).<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">Le mode de coagulation influence fortement la structure du gel. Les gels obtenus par voie acide pr\u00e9sentent des micelles associ\u00e9es en amas et s&rsquo;\u00e9gouttent spontan\u00e9ment mais lentement et incompl\u00e8tement. Au contraire, dans les laits issus de la voie enzymatique, les micelles sont associ\u00e9es en r\u00e9seau et d\u00e9limitent des vacuoles qui retiennent le lactos\u00e9rum ; l&rsquo;aptitude \u00e0 l&rsquo;\u00e9gouttage spontan\u00e9 de ces gels est par cons\u00e9quent faible. Il est alors n\u00e9cessaire d\u2019appliquer des actions physiques comme le tranchage, le brassage et le pressage, ou des traitements physico-chimiques ad\u00e9quats comme le chauffage. Il est ainsi possible de provoquer une rapide et importante expulsion de lactos\u00e9rum (Pearse <em>et al.<\/em>, 1986a, 1986b; Pearse &amp; Mackinlay, 1989). Plus les \u00e9tapes m\u00e9caniques comme le tranchage et le brassage des caill\u00e9s sont importantes, plus l\u2019expulsion initiale de lactos\u00e9rum des gels est grande. Cela permet donc de s\u2019affranchir d\u00e8s le d\u00e9part de la fabrication de probl\u00e8mes d\u2019humidit\u00e9 trop importante dans les fromages ayant une faible aptitude \u00e0 la syn\u00e9r\u00e8se spontan\u00e9e.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">Enfin, les liaisons inter- et intra-micellaires sont d\u00e9pendantes des liaisons entre les cas\u00e9ines, elles \u00e9voluent donc \u00e9galement au cours de la maturation et de la conservation des produits laitiers.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">La mesure de la syn\u00e9r\u00e8se est effectu\u00e9e selon deux approches. La premi\u00e8re implique la s\u00e9paration physique du coagulum et du lactos\u00e9rum, par exemple par centrifugation (Akkerman <em>et al.<\/em>, 1994; Cayot <em>et al.<\/em>, 2003). Les autres approches consistent \u00e0 mesurer la dilution progressive d\u2019un marqueur pr\u00e9alablement ajout\u00e9.(Pearse <em>et al.<\/em>, 1984). La premi\u00e8re approche implique la destruction de l\u2019\u00e9chantillon mais reste tr\u00e8s utilis\u00e9e de par sa pr\u00e9cision et sa facilit\u00e9 de mise en \u0153uvre.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\"><span style=\"color: #000080;\"><strong>Copyright: Florian Ronez, th\u00e8se de doctorat, 2012.\u00a0<\/strong><\/span><\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\"><strong>Merci de me citer dans vos sources si vous utilisez mes travaux.<\/strong><\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">Liste des autres travaux qui pourraient vous int\u00e9resser: <a href=\"http:\/\/www.youlab.fr\/blog\/ressources-scientifiques-bibliographie\/\">Cliquez ici<\/a><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Auteur: Florian Ronez, th\u00e8se de doctorat, 2012. Les proc\u00e9d\u00e9s industriels agro-alimentaires int\u00e8grent bien souvent des contraintes d\u2019ordre physique g\u00e9n\u00e9rant un impact qui peut alt\u00e9rer la structure et donc la fonction de certains ingr\u00e9dients (Wang, 1999). Parmi ces ingr\u00e9dients, les prot\u00e9ines interviennent quasiment syst\u00e9matiquement dans l\u2019\u00e9laboration de produits alimentaires. 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