{"id":316,"date":"2012-06-12T18:56:54","date_gmt":"2012-06-12T16:56:54","guid":{"rendered":"http:\/\/www.youlab.fr\/blog\/?page_id=316"},"modified":"2012-09-18T17:04:58","modified_gmt":"2012-09-18T15:04:58","slug":"utilisation-des-small-heat-shock-protei-en-biotechnologie","status":"publish","type":"page","link":"https:\/\/www.youlab.fr\/blog\/ressources-scientifiques-bibliographie\/utilisation-des-small-heat-shock-protei-en-biotechnologie\/","title":{"rendered":"Utilisation des small Heat shock proteins en biotechnologie"},"content":{"rendered":"

Auteur: Florian Ronez, th\u00e8se de doctorat, 2012.<\/strong><\/span><\/p>\n

L\u2019activit\u00e9 de chaperon mol\u00e9culaire des sHsp in vivo<\/em> induite par des stress environnementaux en font des prot\u00e9ines int\u00e9ressantes pour prot\u00e9ger les cellules. Mais leur activit\u00e9 de chaperon mol\u00e9culaire et de lipochaperon in vitro<\/em> permet \u00e9galement d\u2019imaginer de nombreuses applications <\/em>dans le domaine des biotechnologies. Plusieurs applications ont d\u00e9crites dans la bibliographie et\/ou ont \u00e9t\u00e9 brevet\u00e9es.<\/p>\n

1.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 Stabilisation de prot\u00e9ines<\/h3>\n
\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 i.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 Stabilisation de prot\u00e9ines en solution<\/h5>\n

Les sHsp ayant la capacit\u00e9 de prot\u00e9ger les prot\u00e9ines des ph\u00e9nom\u00e8nes d\u2019agr\u00e9gation, leur application sur des prot\u00e9ines d\u2019int\u00e9r\u00eat a donc \u00e9t\u00e9 test\u00e9e. Une \u00e9tude brevet\u00e9e aux Etats Unis a montr\u00e9 que la sHsp de Pyrococcus furiosus<\/em> peut prot\u00e9ger la Taq polym\u00e9rase de tr\u00e8s hautes temp\u00e9ratures et am\u00e9liorer les rendements de la PCR (Laksanalamai et al.<\/em>, 2006; Robb et al.<\/em>, 2007). Lorsqu\u2019il y a peu de Taq polym\u00e9rase dans le mix PCR la pr\u00e9sence de la sHsp permet une meilleure amplification de l\u2019ADN.<\/p>\n

D\u2019autres enzymes comme Hind<\/em>III et le lysozyme ont pu conserver leur activit\u00e9 lors de chocs thermiques en pr\u00e9sence de la Pfu-sHsp (Chen et al.<\/em>, 2006), ou encore l\u2019enzyme de restriction Eco<\/em>RI qui est prot\u00e9g\u00e9e de l\u2019inactivation thermique par HspA de Xanthomonas campestris<\/em> (Lin et al.<\/em>, 2010). Les prot\u00e9ines utilis\u00e9es en industrie pharmaceutique sont parfois sensibles. Un brevet d\u00e9pos\u00e9 aux Etats Unis montre que Hsp17.5 du ch\u00e2taignier peut stabiliser l\u2019insuline en solution \u00e0 37\u00b0C. De plus Hsp27 de drosophile peut \u00e9galement stabiliser l\u2019insuline jusqu\u2019\u00e0 44\u00b0C (Quinlan, 2004). On peut donc envisager de transposer cette activit\u00e9 protectrice sur d\u2019autres mod\u00e8les prot\u00e9iques sensibles.<\/p>\n

\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 ii.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 Stabilisation de prot\u00e9ines fix\u00e9es \u00e0 un support<\/h5>\n

Les bio-puces sont des surfaces actives con\u00e7ues pour analyser l\u2019ADN ou les prot\u00e9ines. Elles permettent d\u2019automatiser et de miniaturiser des r\u00e9actions enzymatiques pour effectuer des analyses au sein d\u2019une cellule unique. Lorsque les prot\u00e9ines ne sont pas dans leur milieu optimal (pH, temp\u00e9rature, forces ioniques, etc<\/em>\u2026) elles deviennent instables et sensibles \u00e0 l\u2019agr\u00e9gation. La construction de bio-puces \u00e0 prot\u00e9ines rencontre plusieurs limitations li\u00e9es \u00e0 ces probl\u00e8mes, et c\u2019est dans ce cas que les sHsp pourraient \u00eatre utilis\u00e9es. La fixation efficace de prot\u00e9ines sur des matrices est d\u00e9licate, une fois les prot\u00e9ines fix\u00e9es il faut que celles-ci conservent une conformation active avec des sites actifs tourn\u00e9s vers l\u2019acceptation de substrats. Lors de cette \u00e9tape de fixation il y a souvent une perte d\u2019activit\u00e9 importante des prot\u00e9ines (Wehtje et al.<\/em>, 1993), qui est souvent palli\u00e9e en fixant de grandes quantit\u00e9s de prot\u00e9ines. Cependant cette perte d\u2019activit\u00e9 se poursuit souvent dans le temps avec une alt\u00e9ration et\/ou d\u00e9gradation progressive des prot\u00e9ines fix\u00e9es.<\/p>\n

La dur\u00e9e de vie des surfaces actives de bio-puces est un des freins les plus importants \u00e0 leur d\u00e9veloppement. En effet, lorsqu\u2019elles ne rencontrent pas leurs substrats les prot\u00e9ines fix\u00e9es ont tendance \u00e0 perdre leur conformation initiale ce qui m\u00e8ne \u00e0 l\u2019exposition des parties hydrophobes (Iversen & Thorlacius-Ussing, 1996) et la possible agr\u00e9gation avec les substrats lors de leur rencontre, cr\u00e9ant des erreurs de mesure et une alt\u00e9ration irr\u00e9versible de la bio surface.<\/p>\n

Pour une utilisation en routine pour des fonctions de diagnostic, les bio puces doivent pouvoir permettre des r\u00e9sultats fiables et reproductibles dans le temps. Les essais pour am\u00e9liorer la demi vie des prot\u00e9ines ou peptides fix\u00e9s sur les bio puces se limitent souvent \u00e0 des modifications et optimisations des tampons (Wienhues et al.<\/em>, 1996). Cela peut s\u2019av\u00e9rer efficace mais doit \u00eatre mis au point au cas par cas. Une m\u00e9thode universelle de stabilisation des bio-puces pourrait donc \u00eatre imagin\u00e9e sur la base des nombreux substrats que les sHsp peuvent prendre en charge. Il a \u00e9t\u00e9 d\u00e9montr\u00e9 (Ehrnsperger et al.<\/em>, 1998) que Hsp25 de murine est capable de se lier \u00e0 des substrats prot\u00e9iques afin de stabiliser l\u2019activit\u00e9 enzymatique de prot\u00e9ines et la conformation antig\u00e9nique de peptides utilis\u00e9s dans le cadre d\u2019immunod\u00e9tection pour le diagnostic d\u2019infections virales. Les complexes form\u00e9s avec les sHsp n\u2019interf\u00e9rant ni avec la d\u00e9tection immunologique ni avec les activit\u00e9s enzymatiques et antig\u00e9niques. Ces complexes sHsp\/substrats se sont montr\u00e9s stables, ce m\u00eame apr\u00e8s plusieurs semaines avec des activit\u00e9s enzymatiques et antig\u00e9niques pr\u00e9serv\u00e9es.<\/p>\n

2.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 Aide au repliement des prot\u00e9ines<\/h3>\n

Les prot\u00e9ines chaperonnes peuvent \u00e9galement avoir une application int\u00e9ressante non plus comme stabilisant ajout\u00e9 au milieu mais comme prot\u00e9ines fix\u00e9es sur une matrice. Certaines approches ont permis de restaurer une partie de l\u2019activit\u00e9 enzymatique de la lucif\u00e9rase thermiquement d\u00e9sactiv\u00e9e (Yang et al.<\/em>, 2003). Bien entendu les sHsp seules n\u2019ont pu permettre de r\u00e9cup\u00e9rer l\u2019activit\u00e9 enzymatique perdue, et donc un repliement de la lucif\u00e9rase, mais cela a \u00e9t\u00e9 possible en utilisant une combinaison de DnaK fix\u00e9 \u00e0 une surface de verre avec ses cochaperons et des prot\u00e9ines alpha-cristallin en solution.<\/p>\n

Ces observations ouvrent la voie pour des applications de Hsp fix\u00e9es sur supports dans la conservation de prot\u00e9ines d\u2019int\u00e9r\u00eat, ou fix\u00e9es sur colonnes pour restaurer l\u2019activit\u00e9 de prot\u00e9ines. On peut restaurer la conformation des prot\u00e9ines agr\u00e9g\u00e9es, par exemple en ajoutant des Hsp libres dans le milieu L\u2019int\u00e9r\u00eat d\u2019une colonne avec Hsp greff\u00e9es serait de s\u2019affranchir d\u2019une \u00e9tape de purification suppl\u00e9mentaire des prot\u00e9ines apr\u00e8s leur repliement. De telles tentatives ont \u00e9t\u00e9 effectu\u00e9es (Altamirano et al.<\/em>, 1997, 2001) avec le d\u00e9veloppement d\u2019une matrice d\u2019agarose greff\u00e9e de GroEL\/ES, DsbA, et une isom\u00e9rase, ou encore d\u2019une membrane greff\u00e9e du m\u00eame complexe GroEL\/ES. Ces syst\u00e8mes se sont montr\u00e9s assez efficaces mais avec une d\u00e9t\u00e9rioration rapide des prot\u00e9ines greff\u00e9es et donc une limite d\u2019utilisation successives assez faible. C\u2019est ici que pourraient intervenir les sHsp, d\u2019une part (i) en participant \u00e0 la pr\u00e9sentation des prot\u00e9ines \u00e0 renaturer aux chaperons universels mais \u00e9galement (ii) en stabilisant ces derniers et permettant une augmentation de la dur\u00e9e de vie des syst\u00e8mes de renaturation. Cependant, il y a un frein \u00e0 cette utilisation qui est la nature oligom\u00e9rique dynamique des sHsp, qui pose la question de savoir sous quelle forme la sHsp exerce son activit\u00e9 afin de fixer cette forme active sur la matrice. L\u2019\u00e9tude Hsp26 modifi\u00e9e (Franzmann et al.<\/em>, 2005) chez laquelle toutes les sous unit\u00e9s d\u2019un oligom\u00e8re sont li\u00e9es de mani\u00e8re covalente par ponts disulfures est encourageante car son activit\u00e9 est rest\u00e9e inchang\u00e9e par rapport \u00e0 Hsp26 sauvage.<\/p>\n

3.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 Protection face \u00e0 la d\u00e9gradation par les prot\u00e9ases<\/h3>\n

Il n\u2019existe aucun protocole universel pour am\u00e9liorer l\u2019inhibition des prot\u00e9ases, et chaque technique doit \u00eatre mise au point finement pour \u00e9viter au maximum les biais dus \u00e0 ces prot\u00e9ases. L\u2019utilisation de sHsp pour pr\u00e9venir leur action serait donc tr\u00e8s int\u00e9ressante.<\/p>\n

Nous avons vu que les sHsp ont une activit\u00e9 dans la protection des prot\u00e9ines en cours de d\u00e9naturation, il semblerait que cette association avec une sHsp prot\u00e8ge \u00e9galement la prot\u00e9ine substrat contre la prot\u00e9olyse (Han et al.<\/em>, 2005; LeThanh et al.<\/em>, 2005). Cette capacit\u00e9 de protection contre la d\u00e9gradation par les prot\u00e9ases cellulaires peut aussi trouver un int\u00e9r\u00eat en biotechnologie et des utilisations de IbpA, IbpB, et Hsp26 comme agent protecteur contre les prot\u00e9ases lors de purifications de prot\u00e9ines d\u2019int\u00e9r\u00eat ont \u00e9t\u00e9 brevet\u00e9es pour les Etats Unis (Lee, 2005).<\/p>\n

Cette propri\u00e9t\u00e9 peut \u00e9galement aider \u00e0 l\u2019\u00e9tude des prot\u00e9omes. En effet lors de la pr\u00e9paration d\u2019une \u00e9lectrophor\u00e8se bidimensionnelle (Electrophor\u00e8se 2D), les prot\u00e9ines \u00e0 \u00e9tudier sont soumises \u00e0 un stress d\u00fb au changement de milieu et \u00e0 l\u2019action des prot\u00e9ases cellulaires. Les diff\u00e9rentes \u00e9tapes pr\u00e9c\u00e9dant le d\u00e9p\u00f4t des extraits prot\u00e9iques sur gel, et particuli\u00e8rement la lyse cellulaire, peuvent endommager les prot\u00e9ines. Pour faire face \u00e0 ce probl\u00e8me il est possible d\u2019annihiler l\u2019activit\u00e9 enzymatique de l\u2019extrait cellulaire en utilisant des inhibiteurs de prot\u00e9ases comme l\u2019EDTA, la benzamidine et le DTT, ou ajouter des d\u00e9tergents, ou en chauffant l\u2019extrait. Mais l\u2019inhibition n\u2019est jamais totale (Finnie & Svensson, 2002). Cette inhibition partielle ou les traitements trop intenses peuvent mener \u00e0 l\u2019apparition de profils \u00e9lectrophor\u00e8se 2D non conformes et donc fausser les interpr\u00e9tations.<\/p>\n

Des \u00e9tudes r\u00e9alis\u00e9es (Han et al.<\/em>, 2005) ont permis de montrer que les sHsp sont capables de prot\u00e9ger les prot\u00e9ines de la d\u00e9gradation par la trypsine et la prot\u00e9inase K in vitro<\/em>. Sur d\u2019autres \u00a0mod\u00e8les, les sHsp IbpA, IbpB de E. coli<\/em> et Hsp26 de S. cerevisiae <\/em>ajout\u00e9es \u00e0 divers extrait cellulaires de E. coli<\/em> avant \u00e9lectrophor\u00e8se 2D se sont montr\u00e9es efficaces compar\u00e9es \u00e0 divers inhibiteurs de prot\u00e9ases.<\/p>\n

Les r\u00e9sultats ont montr\u00e9 non pas une augmentation du nombre de prot\u00e9ines d\u00e9tect\u00e9es mais une am\u00e9lioration de l\u2019intensit\u00e9 et de la d\u00e9finition des spots sur le gel. La transposition de ces manipulations \u00e0 d\u2019autres extraits prot\u00e9iques plus fragiles a cette fois ci montr\u00e9 une d\u00e9tection de 50% de spots en plus que les gels 2D effectu\u00e9s avec des inhibiteurs de prot\u00e9ases classiques. Les auteurs ont ici d\u00e9montr\u00e9 une application tr\u00e8s int\u00e9ressante et performante des sHsp dans l\u2019\u00e9tude du prot\u00e9ome qui a fait l\u2019objet d\u2019un d\u00e9p\u00f4t de brevet (Lee, 2005).<\/p>\n

4.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 Int\u00e9r\u00eat th\u00e9rapeutique<\/h3>\n

Comme \u00e9voqu\u00e9 pr\u00e9c\u00e9demment l\u2019agr\u00e9gation des prot\u00e9ines est \u00e0 l\u2019origine de nombreuses maladies, principalement d\u2019ordre neurod\u00e9g\u00e9n\u00e9ratives. Consid\u00e9rant cela des utilisations th\u00e9rapeutiques des sHsp sont envisageables. L\u2019utilisation de Hsp20 de Babesia bovis<\/em>, un protozoaire parasite des ruminants, a permis de pr\u00e9venir l\u2019agr\u00e9gation de prot\u00e9ines impliqu\u00e9es dans la formation des fibroses amylo\u00efdes (Ficht et al.<\/em>, 2005; Lee et al.<\/em>, 2005). Ces \u00e9tudes ont \u00e9t\u00e9 men\u00e9es in vitro<\/em> mais sont encourageantes car elles ont permis d\u2019inhiber la neurotoxicit\u00e9 provoqu\u00e9e par la formation des agr\u00e9gats.<\/p>\n

5.\u00a0\u00a0\u00a0\u00a0 Applications destin\u00e9es \u00e0 l\u2019industrie agroalimentaire<\/h3>\n

Les bact\u00e9ries lactiques sont utilis\u00e9es dans des processus industriels, en particulier pour la fabrication des produits laitiers dans lesquels elles jouent des r\u00f4les dans les processus d\u2019acidification, de modifications aromatiques et rh\u00e9ologiques (El Demerdash et al.<\/em>, 2003). Nous avons vu que certaines bact\u00e9ries lactiques poss\u00e8dent une ou plusieurs sHsp, la surexpression de ces derni\u00e8res pourrait permettre de conf\u00e9rer de nouvelles propri\u00e9t\u00e9s aux microorganismes. Un brevet a \u00e9t\u00e9 d\u00e9pos\u00e9 aux Etats Unis quant \u00e0 l\u2019utilisation d\u2019un plasmide permettant la surexpression de sHsp chez Streptococcus thermophilus<\/em> et Lactococcus lactis <\/em>(Geis et al.<\/em>, 2003). La pr\u00e9sence de ce plasmide chez les bact\u00e9ries lactiques a permis une r\u00e9sistance accrue \u00e0 l\u2019attaque de bact\u00e9riophages lors de fermentations \u00e0 hautes temp\u00e9ratures. De plus l\u2019expression de sHsp a permis aux bact\u00e9ries lactiques de continuer de se d\u00e9velopper jusqu\u2019\u00e0 60\u00b0C et d\u2019effectuer la fermentation jusqu\u2019\u00e0 50\u00b0C, ce qui pourrait s\u2019av\u00e9rer int\u00e9ressant dans les pays m\u00e9diterran\u00e9ens o\u00f9 les temp\u00e9ratures en fromageries sont souvent \u00e9lev\u00e9es. De plus, une r\u00e9sistance aux hautes teneurs en sels a \u00e9t\u00e9 d\u00e9montr\u00e9e ce qui serait \u00e9galement int\u00e9ressant dans les pays chauds o\u00f9 de fortes concentrations en sels sont ajout\u00e9es au lait afin d\u2019augmenter son temps de conservation. Les bact\u00e9ries surproduisant la sHsp ont \u00e9galement montr\u00e9 une meilleure r\u00e9sistance aux faibles pH lors de l\u2019acidification des produits laitiers ce qui permettrait d\u2019atteindre des pH plus bas.<\/p>\n

Copyright: Florian Ronez, th\u00e8se de doctorat, 2012.<\/strong><\/span><\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"

Auteur: Florian Ronez, th\u00e8se de doctorat, 2012. L\u2019activit\u00e9 de chaperon mol\u00e9culaire des sHsp in vivo induite par des stress environnementaux en font des prot\u00e9ines int\u00e9ressantes pour prot\u00e9ger les cellules. Mais leur activit\u00e9 de chaperon mol\u00e9culaire et de lipochaperon in vitro permet \u00e9galement d\u2019imaginer de nombreuses applications dans le domaine des …<\/p>\n","protected":false},"author":2,"featured_media":0,"parent":311,"menu_order":0,"comment_status":"open","ping_status":"open","template":"","meta":{"footnotes":""},"class_list":["post-316","page","type-page","status-publish","hentry"],"yoast_head":"\nUtilisation des small Heat shock proteins en biotechnologie - Le blog YouLab<\/title>\n<meta name=\"description\" content=\"Auteur: Florian Ronez, th\u00e8se de doctorat, 2012. 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